Aprimorando a resolução em análises de grupos de proteínas

28th November 2017
Source: FAPESP
Posted By : Enaie Azambuja
Aprimorando a resolução em análises de grupos de proteínas

Um dos principais desafios na área de proteômica – ciência que busca identificar o conjunto de proteínas presente em amostras biológicas – é conseguir discriminar moléculas que, apesar de serem estruturalmente diferentes, apresentam a mesma massa. Isso porque o principal equipamento usado nesse tipo de estudo – o espectrômetro de massas – funciona como uma balança molecular, ou seja, ele separa as moléculas analisadas de acordo com a massa.

Uma das formas de reduzir confusões dentro do aparelho é submeter previamente a amostra a técnicas como a cromatografia líquida, capaz de separar as proteínas que gostam de água (hidrofílicas) das que não gostam (hidrofóbicas).

As hidrofílicas entram primeiro no espectrômetro e as mais hidrofóbicas ficam por último, diminuindo a chance de duas moléculas diferentes de massa equivalente serem lidas pelo equipamento como uma coisa só.

“É como montar um quebra-cabeça de milhões de peças. Quando você abre o saco pela primeira vez, as peças estão misturadas e sobrepostas. O primeiro passo é separá-las. Nós, que trabalhamos com proteômica, estamos sempre tentando aperfeiçoar as técnicas para fazer essa separação”, disse Daniel Martins-de-Souza, coordenador do Laboratório de Neuroproteômica da Universidade Estadual de Campinas (Unicamp).

Em um estudo com resultados recentemente publicados na revista Proteomics, com destaque na capa do periódico, o grupo de Martins-de-Souza otimizou um método para aumentar a resolução das análises proteômicas por espectrometria de massas.

Graças à união de outras duas técnicas – cromatografia líquida bidimensional e mobilidade iônica – a equipe da Unicamp conseguiu identificar 10.390 proteínas expressas em oligodendrócitos, as células do sistema nervoso central responsáveis pela produção de mielina, uma substância lipídica fundamental para a troca de informação entre neurônios.

Em um trabalho anterior, no qual foi usada apenas a cromatografia líquida unidimensional para fazer a separação prévia, o grupo havia identificado nesse mesmo tipo celular apenas 2.290 proteínas.

“Agora, temos um banco de dados bem mais completo das proteínas de oligodendrócitos e isso vai ser útil tanto para nossos estudos quanto para outros pesquisadores da área. Os dados estão disponíveis on-line e podem ser baixados. Além disso, essa técnica de otimização pode ser aplicada para estudar o proteoma de qualquer amostra biológica de interesse”, disse Martins-de-Souza.

Com apoio da FAPESP, o grupo da Unicamp vem há alguns anos estudando o proteoma dos oligodendrócitos com o objetivo de compreender melhor as causas da esquizofrenia e, desse modo, propor novas abordagens terapêuticas.

Segundo Martins-de-Souza, os tratamentos hoje disponíveis têm como foco os neurônios. No entanto, na avaliação do pesquisador, as falhas na comunicação neuronal observadas em portadores de esquizofrenia podem ser uma consequência de disfunções nos oligodendrócitos.

“Uma de nossas linhas de pesquisa é avaliar como os medicamentos usados contra a doença modificam o proteoma dos oligodendrócitos. Com essa nova metodologia, poderemos obter cinco vezes mais informação sobre o papel desses fármacos”, afirmou.

O trabalho foi desenvolvido durante o pós-doutorado de Juliana Silva Cassoli e o mestrado de Caroline Brandão Teles – ambas bolsistas da FAPESP e orientandas de Martins-de-Souza.


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